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			加急見(jiàn)刊
		
        
		

		
		
        
			
        
				
				
				
        
					
					
        
						
						
        CBM融合位置對AuMan5A酶學(xué)性質(zhì)的影響
        
						
        袁風(fēng)嬌; 王春娟; 李雪晴; 李劍芳; 鄔敏辰  江南大學(xué)食品學(xué)院; 江蘇無(wú)錫214122; 江南大學(xué)無(wú)錫醫學(xué)院; 江蘇無(wú)錫214122
        

					
        
					
        摘要：為探討碳水化合物結合結構域(CBM)不同融合位置對Aspergillus usamii 5家族β-甘露聚糖酶AuMan5A酶學(xué)性質(zhì)的影響,將Thermotoga maritima 27家族CBM分別融合至其C和N末端,構建出融合酶基因Auman5A-cbm27和cbm27-Auman5A。將Auman5A和融合酶基因分別在Pichia pastoris GS115中表達,分析比較表達產(chǎn)物AuMan5A、AuMan5A-CBM27和CBM27-AuMan5A的酶學(xué)性質(zhì)。結果表明:AuMan5A、AuMan5A-CBM27和CBM27-AuMan5A的最適溫度Topt分別為70、70℃和60℃;其中AuMan5A-CBM27在68℃及以下保溫1 h殘余酶活均大于85%,與原酶相比,其熱穩定性提高了約8℃,而CBM27-AuMan5A在58℃及以下保持穩定,與原酶相比,降低了2℃。3種酶的最適pH均為4.0;AuMan5A在pH值2.5~7.5范圍內保持穩定,2種融合酶在pH 2.0~9.0內均能保持穩定。與AuMan5A相比,AuMan5A-CBM27和CBM27-AuMan5A對角豆膠的Km分別降低了45.0%和26.3%。通過(guò)比較3種酶的酶學(xué)性質(zhì),證實(shí)CBM不同融合位置對AuMan5A酶學(xué)性質(zhì)具有重要影響。
        
					
        注: 保護知識產(chǎn)權,如需閱讀全文請聯(lián)系食品與生物技術(shù)學(xué)報雜志社
        
				
        
				

			
        
		
        

		
		

	
        

	
	
	
	
	
	
	
	


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